Wie zeigt Hämoglobin die vier Ebenen der Proteinstruktur?

Inhalt

• TL; DR (zu lang; nicht gelesen)
• Was ist Hämoglobin?
• Ein Überblick über die Proteinstruktur
• Polypeptidstruktur
• Tertiäre und quaternäre Proteinstruktur
• Beschreiben Sie die Struktur eines Hämoglobinmoleküls
• Funktionen eines Hämoglobinmoleküls
• Wie veränderte Hämoglobinstruktur die Funktion beeinflusst
• Hämoglobin und zukünftige medizinische Behandlungen

Säugetiere atmen über die Lunge Sauerstoff aus der Luft ein. Der Sauerstoff muss für verschiedene biologische Prozesse von der Lunge zum Rest des Körpers transportiert werden. Dies geschieht über das Blut, insbesondere das Protein Hämoglobin, das in roten Blutkörperchen vorkommt. Hämoglobin erfüllt diese Funktion aufgrund seiner vier Ebenen der Proteinstruktur: der Primärstruktur des Hämoglobins, der Sekundärstruktur sowie der Tertiär- und der Quartärstruktur.

TL; DR (zu lang; nicht gelesen)

Hämoglobin ist das Protein in roten Blutkörperchen, das ihm eine rote Farbe verleiht. Hämoglobin erfüllt auch die wesentliche Aufgabe der sicheren Sauerstoffversorgung im gesamten Körper, und zwar unter Verwendung seiner vier Ebenen der Proteinstruktur.

Was ist Hämoglobin?

Hämoglobin ist ein großes Proteinmolekül, das in roten Blutkörperchen vorkommt. Tatsächlich ist Hämoglobin die Substanz, die Blut seinen roten Farbton verleiht. Der Molekularbiologe Max Perutz entdeckte das Hämoglobin 1959. Perutz verwendete die Röntgenkristallographie, um die spezielle Struktur des Hämoglobins zu bestimmen. Er würde schließlich auch die Kristallstruktur seiner desoxygenierten Form sowie die Strukturen anderer wichtiger Proteine ​​entdecken.

Hämoglobin ist das Trägermolekül von Sauerstoff für die Billionen von Zellen im Körper, die Menschen und andere Säugetiere zum Leben benötigen. Es transportiert sowohl Sauerstoff als auch Kohlendioxid.

Diese Funktion beruht auf der einzigartigen Form des Hämoglobins, das kugelförmig ist und aus vier Untereinheiten von Proteinen besteht, die eine Eisengruppe umgeben. Hämoglobin ändert seine Form, um die Sauerstofftransportfunktion effizienter zu gestalten. Um die Struktur eines Hämoglobinmoleküls zu beschreiben, muss man verstehen, wie Proteine ​​angeordnet sind.

Ein Überblick über die Proteinstruktur

Ein Protein ist ein großes Molekül, das aus einer Kette kleinerer Moleküle besteht Aminosäuren. Alle Proteine ​​besitzen aufgrund ihrer Zusammensetzung eine definitive Struktur. Zwanzig Aminosäuren existieren, und wenn sie aneinander binden, bilden sie in Abhängigkeit von ihrer Sequenz in der Kette einzigartige Proteine.

Aminosäuren bestehen aus einer Aminogruppe, einem Kohlenstoffatom, einer Carbonsäuregruppe und einer gebundenen Seitenkette oder R-Gruppe, die sie einzigartig machen. Diese R-Gruppe hilft zu bestimmen, ob eine Aminosäure hydrophob, hydrophil, positiv geladen, negativ geladen oder ein Cystein mit Disulfidbindungen ist.

Polypeptidstruktur

Wenn sich Aminosäuren verbinden, bilden sie eine Peptidbindung und bilden a Polypeptidstruktur. Dies geschieht über eine Kondensationsreaktion, die zu einem Wassermolekül führt. Sobald Aminosäuren eine Polypeptidstruktur in einer bestimmten Reihenfolge bilden, bildet diese Sequenz a primäre Proteinstruktur.

Polypeptide bleiben jedoch nicht in einer geraden Linie, sondern biegen und falten sich zu einer dreidimensionalen Form, die entweder wie eine Spirale aussehen kann Alpha-Helix) oder eine Art Akkordeonform (a Beta-Plissee). Diese Polypeptidstrukturen bilden a sekundäre Proteinstruktur. Diese werden über Wasserstoffbrücken zusammengehalten.

Tertiäre und quaternäre Proteinstruktur

Tertiäre Proteinstruktur beschreibt eine endgültige Form eines funktionellen Proteins, das aus seinen Sekundärstrukturkomponenten besteht. Die Tertiärstruktur weist spezifische Ordnungen für ihre Aminosäuren, Alpha-Helices und Beta-Faltblätter auf, die alle in die stabile Tertiärstruktur gefaltet werden. Tertiärstrukturen bilden sich häufig in Bezug auf ihre Umgebung mit hydrophoben Anteilen im Inneren eines Proteins und hydrophilen Anteilen im Äußeren (wie zum Beispiel im Zytoplasma).

Während alle Proteine ​​diese drei Strukturen besitzen, bestehen einige aus mehreren Aminosäureketten. Diese Art der Proteinstruktur nennt man Quartärstruktur, ein Protein aus mehreren Ketten mit verschiedenen molekularen Wechselwirkungen zu machen. Dies ergibt einen Proteinkomplex.

Beschreiben Sie die Struktur eines Hämoglobinmoleküls

Sobald man die Struktur eines Hämoglobinmoleküls beschreiben kann, ist es einfacher zu verstehen, wie Struktur und Funktion des Hämoglobins zusammenhängen. Hämoglobin ähnelt strukturell dem Myoglobin, das zur Speicherung von Sauerstoff in den Muskeln verwendet wird. Die quaternäre Struktur des Hämoglobins unterscheidet es jedoch

Die Quartärstruktur eines Hämoglobinmoleküls umfasst vier Proteinketten mit Tertiärstruktur, von denen zwei Alpha-Helices und zwei Beta-Faltblätter sind.

Jede Alpha-Helix oder Beta-Faltblatt ist einzeln eine sekundäre Polypeptidstruktur aus Aminosäureketten. Die Aminosäuren sind wiederum die Primärstruktur des Hämoglobins.

Die vier Sekundärstrukturketten enthalten ein Eisenatom, das sich in dem befindet, was a genannt wird Häm-Gruppeeine ringförmige Molekülstruktur. Wenn Säugetiere Sauerstoff einatmen, bindet er an das Eisen in der Hämgruppe. Es gibt vier Hämstellen, an die Sauerstoff im Hämoglobin binden kann. Das Molekül wird durch die Aufnahme einer roten Blutkörperchen zusammengehalten. Ohne dieses Sicherheitsnetz würde das Hämoglobin leicht auseinanderfallen.

Die Bindung von Sauerstoff an ein Häm löst strukturelle Änderungen im Protein aus, wodurch sich auch die benachbarten Polypeptiduntereinheiten ändern. Der erste Sauerstoff ist am schwierigsten zu binden, aber die drei zusätzlichen Sauerstoffatome können sich dann schnell binden.

Die Strukturform ändert sich aufgrund der Sauerstoffbindung an das Eisenatom in der Hämgruppe. Dies verschiebt die Aminosäure Histidin, was wiederum die Alpha-Helix verändert. Die Änderungen setzen sich durch die anderen Hämoglobin-Untereinheiten fort.

Sauerstoff wird eingeatmet und bindet über die Lunge an das Hämoglobin im Blut. Hämoglobin transportiert diesen Sauerstoff in die Blutbahn und liefert ihn dort, wo er gebraucht wird. Wenn das Kohlendioxid im Körper zunimmt und der Sauerstoffgehalt abnimmt, wird Sauerstoff freigesetzt und die Form des Hämoglobins ändert sich wieder. Schließlich werden alle vier Sauerstoffmoleküle freigesetzt.

Funktionen eines Hämoglobinmoleküls

Hämoglobin transportiert nicht nur Sauerstoff durch die Blutbahn, sondern bindet auch an andere Moleküle. Stickstoffmonoxid kann sowohl an das Cystein im Hämoglobin als auch an Hämgruppen binden. Dieses Stickoxid setzt Blutgefäßwände frei und senkt den Blutdruck.

Unglücklicherweise kann Kohlenmonoxid auch in einer schädlich stabilen Konfiguration an Hämoglobin binden, Sauerstoff blockieren und zum Ersticken von Zellen führen. Kohlenmonoxid tut dies schnell und macht seine Exposition sehr gefährlich, da es ein giftiges, unsichtbares und geruchloses Gas ist.

Hämoglobine kommen nicht nur bei Säugetieren vor. Es gibt sogar eine Art von Hämoglobin in Hülsenfrüchten, genannt Leghemoglobin. Wissenschaftler glauben, dass dies Bakterien hilft, Stickstoff an den Wurzeln von Hülsenfrüchten zu fixieren. Es hat Ähnlichkeit mit menschlichem Hämoglobin, hauptsächlich wegen seiner Eisen-bindenden Histidin-Aminosäure.

Wie veränderte Hämoglobinstruktur die Funktion beeinflusst

Wie oben erwähnt, ändert sich die Hämoglobinstruktur in Gegenwart von Sauerstoff. Bei einer gesunden Person ist es normal, dass es einige individuelle Unterschiede in der Primärstruktur des Hämoglobins der Aminosäurekonfigurationen gibt. Genetische Variationen in Populationen zeigen sich bei Problemen mit der Hämoglobinstruktur.

Im Sichelzellenanämieführt eine Mutation in der Aminosäuresequenz zu einer Verklumpung von desoxygenierten Hämoglobinen. Dies verändert die Form der roten Blutkörperchen, bis sie einer Sichel- oder Halbmondform ähneln.

Diese genetische Variation kann sich als schädlich erweisen. Sichelzellen rote Blutkörperchen sind anfällig für Schäden und Hämoglobinverlust. Dies führt wiederum zu einer Anämie oder einem Eisenmangel. Menschen mit Sichelzellen-Hämoglobinen haben in Gebieten, die anfällig für Malaria sind, einen Vorteil.

Bei der Thalassämie werden die Alpha-Helices und die Beta-Faltblätter nicht auf die gleiche Weise produziert, was sich negativ auf das Hämoglobin auswirkt.

Hämoglobin und zukünftige medizinische Behandlungen

Aufgrund der Herausforderungen bei der Lagerung von Blut und der Anpassung der Blutgruppen suchen die Forscher nach einer Möglichkeit, künstliches Blut herzustellen. Die Arbeit geht weiter neue HämoglobinartenB. eines mit zwei Glycinresten, die es in Lösung zusammenhalten, anstatt sich in Abwesenheit eines schützenden roten Blutkörperchens zu trennen.

Die Kenntnis der vier Ebenen der Proteinstruktur im Hämoglobin hilft Wissenschaftlern dabei, ihre Funktion besser zu verstehen. Dies könnte wiederum zu einer neuartigen Ausrichtung von Arzneimitteln und anderen medizinischen Behandlungen in der Zukunft führen.