Was ist Feedback-Hemmung und warum ist es wichtig, die Enzymaktivität zu regulieren?

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Autor: Louise Ward
Erstelldatum: 7 Februar 2021
Aktualisierungsdatum: 20 November 2024
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Was ist Feedback-Hemmung und warum ist es wichtig, die Enzymaktivität zu regulieren? - Wissenschaft
Was ist Feedback-Hemmung und warum ist es wichtig, die Enzymaktivität zu regulieren? - Wissenschaft

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Enzyme sind Proteine, die die vielen lebenswichtigen chemischen Reaktionen, die zu jeder Zeit im Körper stattfinden, katalysieren oder erheblich beschleunigen.


Dies bedeutet, dass die Menge an "Ausgangs" -Chemikalie in der Reaktion oder im Substrat schneller verschwindet, während sich die Menge an "fertigen" Chemikalien oder Produkten schneller ansammelt. Dies ist zwar kurzfristig wünschenswert, aber was passiert, wenn die Produktmenge ausreicht, aber noch genügend Substrat für das Enzym vorhanden ist?

Zum Glück für die Zellen haben sie die Möglichkeit, mit Enzymen von oben zu "sprechen", um sie über die Zeit zu informieren, in der sie langsamer oder langsamer werden müssen. Auf diese Weise ist die Rückkopplungshemmung von Enzymen, eine Form der Rückkopplungsregelung.

Enzym-Grundlagen

Enzyme sind flexible Proteine, die biochemische Reaktionen beschleunigen, indem sie es dem Substratmolekül erleichtern, die physikalische Anordnung des Produktmoleküls anzunehmen, wobei die beiden normalerweise sehr eng chemisch verwandt sind.


Wenn ein Enzym an sein spezifisches Substrat bindet, induziert es häufig a Konformationsänderung im Molekül, indem man es in die Richtung drängt, energetischer geneigt zu sein, die Form des Produktmoleküls anzunehmen. In chemischer Hinsicht geschieht diese Erleichterung einer Reaktion, die andernfalls für das Leben zu langsam ablaufen würde, weil das Enzym das Enzym senkt Aktivierungsenergie der Reaktion.

Einige Enzyme bringen durch Biegen zwei Substratmoleküle physikalisch näher zusammen, wodurch die Reaktion schneller abläuft, da die Substrate dann leichter Elektronen austauschen können, die Stoffe mit chemischen Bindungen.

Enzymregulierung erklärt

Wenn es Zeit ist, ein Enzym anzuhalten, hat die Zelle eine Reihe von Möglichkeiten, dies zu tun.

Einer ist durch Wettbewerbshemmung des Enzyms, das passiert, wenn eine Substanz, die dem Substrat sehr ähnlich ist, in die Umwelt gebracht wird. Dadurch wird das Enzym dazu gebracht, sich an die neue Substanz zu binden, anstatt an das beabsichtigte Ziel. Das neue Molekül wird als kompetitiver Inhibitor des Enzyms bezeichnet.


Im nichtwettbewerbliche Hemmung, ein neu eingeführtes Molekül bindet ebenfalls an das Enzym, aber an einer Stelle, die von der Stelle entfernt ist, an der es seine Aktivität auf sein Substrat ausübt allosterisch Seite? ˅. Dies stört das Enzym, indem es seine Form ändert.

Im allosterische Aktivierungist die Grundchemie dieselbe wie bei der nicht-kompetitiven Hemmung, außer dass in diesem Fall das Enzym durch die Änderung der Form, die die Bindung des Moleküls an die allosterische Stelle induziert, beschleunigt und nicht verlangsamt wird.

Rückkopplungshemmung: Definition

Im Rückkopplungshemmungwird ein Produkt verwendet, um die Reaktion zu regulieren, die dieses Produkt erzeugt. Dies geschieht, weil das Produkt selbst in bestimmten Konzentrationen als Enzyminhibitor fungieren kann, wobei mehrere Reaktionen "stromaufwärts" stattfinden, wo es gebildet wird.

Wenn ein Molekül, das Sie sich als C vorstellen können, in zwei Schritten reagiert, um als allosterischer Inhibitor der Produktion von B aus Molekül A zu wirken, hat sich zu viel C in der Zelle angesammelt. Wenn dank der allosterischen Hemmung durch C weniger A in B umgewandelt wird, wird weniger B in C umgewandelt, und dies geschieht, bis genug C verbraucht ist, um es vom A-zu-B-Enzym abzuziehen, um die Reaktionen wieder in Gang zu setzen.

Rückkopplungshemmung: Beispiel

Die Synthese von ATP, der universellen Brennstoffwährung lebender Zellen, wird durch Rückkopplungshemmung gesteuert.

Adenosintriphosphat oder ATP ist ein Nucleotid, das aus ADP oder Adenosindiphosphat hergestellt wird, indem eine Phosphatgruppe an ADP gebunden wird. ATP stammt aus der Zellatmung, und ATP wirkt bei verschiedenen Schritten des Zellatmungsprozesses als allosterischer Inhibitor der Enzyme.

Obwohl ATP ein Kraftstoffmolekül ist und daher unverzichtbar ist, ist es kurzlebig und kehrt in hohen Konzentrationen spontan zu ADP zurück. Dies bedeutet, dass ein Überschuss an ATP nur dann verschwendet würde, wenn die Zelle sich die Mühe machen würde, größere Mengen zu synthetisieren, als dies dank der Rückkopplungshemmung der Fall ist.