Aminosäuren: Funktion, Struktur, Typen

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Autor: John Stephens
Erstelldatum: 22 Januar 2021
Aktualisierungsdatum: 20 November 2024
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Aminosäuren: Funktion, Struktur, Typen - Wissenschaft
Aminosäuren: Funktion, Struktur, Typen - Wissenschaft

Inhalt

Aminosäuren sind eines der vier Hauptmakromoleküle des Lebens, die anderen sind Kohlenhydrate, Lipide und Nukleinsäuren. Sie dienen in erster Linie als Monomereinheiten von Proteine. Die 20 natürlich vorkommenden Aminosäuren kommen in allen Lebewesen vor, von Bakterien bis zu Menschen.


Da Aminosäuren Proteine ​​und Proteine ​​für den größten Teil Ihrer Körpermasse verantwortlich machen, sind diese Säuren buchstäblich das Material, aus dem Menschen (und andere Tiere) hergestellt werden.

Defizite in einer oder mehreren Aminosäuren können zu unvollständigen oder schlecht aufgebauten Geweben führen und spielen vermutlich auch eine Rolle bei der Entstehung einiger Krebsarten.

Allgemeine Aminosäure Info

Der menschliche Körper ist in der Lage, 10 dieser Säuren zu synthetisieren, die anderen 10 müssen jedoch aus Nahrungsquellen bezogen werden und werden daher als "Säuren" bezeichnet essentielle Aminosäuren. Diese werden manchmal als essentielle Aminosäurepräparate angeboten.

Aminosäuren, die der Körper herstellen kann, werden genannt nicht essentielle Aminosäuren, ein etwas irreführender Begriff, da der Körper sie tatsächlich benötigt.


Jede Aminosäure hat sowohl eine einbuchstabige Abkürzung als auch eine dreibuchstabige Abkürzung (z.B. Tyrosin geht sowohl von "Tyr" und "Y"). Manchmal werden Aminosäuren modifiziert, nachdem sie bereits in Proteine ​​eingebaut wurden (ein Beispiel ist die Hydroxylierung von Prolin).

Aminosäuren sind in Nahrungsergänzungsmitteln bei Menschen beliebt, die an der allgemeinen Gesundheit interessiert sind und die durch eine Kombination aus Krafttraining und Ernährungsmaßnahmen Muskelmasse aufbauen möchten.

Die Grundstruktur von Aminosäuren

Die universelle Struktur aller Aminosäuren ist ein zentrales Kohlenstoffatom mit a Carboxyl Gruppe, eine Aminogruppe, ein Wasserstoffatom und ein "R" Seitenkette das variiert von Aminosäure zu Aminosäure, die daran gebunden ist.

Das Carboxylgruppe besteht aus einem Kohlenstoffatom, das doppelt an ein Sauerstoffatom gebunden ist und auch an eine Hydroxylgruppe (-OH) gebunden ist. Es kann als -CO (OH) dargestellt werden und sein Dies bringt diesen Verbindungen die Bezeichnung "Säure" ein, da das Wasserstoffatom in der Hydroxylkomponente leicht abgegeben wird und ein -CO (O) zurückbleibt-) Gruppe.


Die 20 in der Natur vorkommenden Aminosäuren heißen Alpha-Aminosäuren weil die Amino (-NH2) -Gruppe an den alpha-Kohlenstoff der Carbonsäure gebunden ist, der der Kohlenstoff neben der -CO (OH) -Gruppe ist. Dieser Kohlenstoff ist auch der oben beschriebene "zentrale" Kohlenstoff.

Aminosäuren variieren in der Masse von 75 Gramm pro Mol (Glycin) bis 204 Gramm pro Mol (Tryptophan) und sind im Durchschnitt kleiner als die Zuckerglucose (180 Gramm pro Mol).

Wenn jede Aminosäure in der Natur mit gleicher Häufigkeit beobachtet würde, würde jede etwa 5 Prozent der Aminosäuren in Proteinstrukturen ausmachen (100 Prozent geteilt durch 20 Aminosäuren = 5 Prozent pro Aminosäure).

In der Realität variieren diese Auftrittshäufigkeiten von etwas mehr als 1,2 Prozent (Tryptophan und Cystein) bis knapp unter 10 Prozent (Leucin).

Kategorien von Aminosäuren

Das "R" Seitenkettenoder einfach R-Ketten fallen in verschiedene Unterkategorien, die das biochemische Verhalten der Aminosäure als Ganzes beschreiben und bestimmen. Ein übliches Schema kategorisiert Aminosäuren als hydrophob, hydrophil (oder Polar-), berechnet oder amphipathisch.

Hydrophob kommt aus dem Griechischen für "wasserangst" und diese acht Aminosäuren sind so markiert, weil ihre Seitenketten sind unpolar, Dies bedeutet, dass sie weder eine elektrostatische Nettoladung noch eine asymmetrisch verteilte Ladung tragen. Infolge dieser Eigenschaft finden sich hydrophobe Aminosäuren typischerweise im Inneren von Proteinen, die vor Wasser "sicher" sind.

Ebenso diese Säuren hydrophil Gleichaltrige neigen dazu, sich auf den äußeren Oberflächen von Proteinen zu sammeln. Berechnet und amphipathisch Moleküle zeigen unterdessen ihre eigenen Reize und Besonderheiten.

Es folgt eine Liste der einzelnen Aminosäuren mit einigen ihrer Unterscheidungsmerkmale. Sie werden der Einfachheit halber in der Reihenfolge ihrer Ein-Buchstaben-Abkürzungen angezeigt. Wenn Sie jedoch versuchen, sich die Namen der Aminosäuren zu merken, sollten Sie ein beliebiges Gruppierungsschema oder eine andere Methode verwenden, die diese Aufgabe so einfach wie möglich macht.

Hydrophobe Aminosäuren

Diese acht Aminosäuren sind im Allgemeinen in Gruppen zusammengefasst und werden manchmal als "unpolar" anstatt als hydrophob bezeichnet, obwohl sie im Wesentlichen dasselbe bedeuten. Sie beteiligen sich am Inneren von Proteinen in van der Waals-Wechselwirkungen, die wie kovalente oder ionische Bindungen sind, aber viel schwächer und vorübergehender.

Tryptophan ist manchmal in dieser Gruppe enthalten, aber es ist tatsächlich amphipathisch.

Hydrophile Aminosäuren

Diese Aminosäuren werden oft als "polar, aber ungeladen" bezeichnet. Sie pfeffern die äußeren Oberflächen von Proteinen und schubsen in Gegenwart von Wasser nicht zurück.

Geladene Aminosäuren

Diese Verbindungen verhalten sich ähnlich wie hydrophile (polare) Aminosäuren, da sie leicht mit Wasser wechselwirken, aber eine Nettoladung von +1 oder -1 aufweisen. Dies macht sie zu Säuren (Protonendonoren) oder Basen (Protonenakzeptoren) mit dem pH-Wert oder der Säure des menschlichen Körpers.

Amphipathische Aminosäuren

"Amphipathisch" bedeutet im Griechischen ungefähr "beides fühlen", und diese Aminosäuren können sowohl als unpolare (hydrophobe) als auch als polare (hydrophile) Aminosäuren fungieren, fast wie ein Softballspieler, der kein Superstar-Pitcher oder Schlagmann ist, aber fähig funktioniert in beiden Rollen in einer Sportart, in der die meisten Spielerkapazitäten hoch spezialisiert sind.

Sie tragen keine Nettoladung, aber die Verteilung der elektrischen Ladung entlang der R-Ketten dieser Aminosäuren ist deutlich asymmetrisch.